التیام

التیام

پاتوفیزیولوژی جراحات بافت شاخی سم گاو شیری

نوع مقاله : مروری

نویسندگان
1 گروه علوم درمانگاهی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه فردوسی مشهد
2 گروه علوم درمانگاهی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران.
چکیده
زمینه و نوع مطالعه: مطالعه مروری بر پاتوفیزیولوژی جراحات بافت شاخی سم در گاو شیری
هدف: هدف از این مطالعه مرور جامع طیفی ازیافته‌های علمی در زمینه رشد بافت شاخی، نقش تغییرات مولوکولی، سلولی و آسیب‌شناسی در جراحات بافت شاخی سم و عوامل موثر در این جراحات است.
روش کار: مطالعه مروری با استفاده از منابع منتشر شده در مورد جراحات بافت شاخی سم و رشد آن درگاوهای شیری در کتب و مجلات معتبر ملی و بین‌المللی
نتایج: از بین رفتن بافت شاخی یکی از ویژگی‌های جراحات در ناحیه‌ی سم گاو است که در شرایط شدید به صورت زخم کف پا بروز می‌کند. بافت شاخی عمدتا از پروتئین‌های کراتین تشکیل شده است که توزیع آنها در محل‌های زخم در کف پا متغییر است. بافت شاخی طبیعی سم گاو از طریق فرآیند کراتینیزاسیون داخل سلولی، سنتز و اتصال عرضی ریز رشته‌ها، رسوب پروتئین و لیپید در اطراف غشای پلاسما و در نهایت اتصال عرضی پروتئین‌های پوششی، توسعه می‌یابد. سلول‌های داخلی‌ترین لایه بازال (لایه‌ی پایه) وارد چرخه سلولی می‌شوند تا سلول‌های حاصل از خود را تولید کنند که به لایه‌های بالایی پایه منتقل می‌شوند. فعالیت رشد در سلول‌های بالایی پایه با شروع برنامه‌های تمایز به تدریج محدود می‌شود تا زمانی که سلول‌ها به طور دائم چرخه سلولی را متوقف کنند. سلول‌های تمایز یافته نهایی لایه‌های بالایی پایه اپیتلیوم دیگر رشد نمی‌کنند، بلکه به سلول‌های شاخی شده و به شدت کراتینیزه شده لایه‌های بالایی پایه بیرونی تمایز می‌یابند. عوامل مهمی که بر سلامت بافت شاخی سم تأثیر می‌گذارند شامل تغذیه، بهداشت دام، مدیریت و زمینه‌های ژنتیکی و اصلاح نژادی هستند.
نتیجه‌گیری نهایی: فقدان دانش در مورد رویدادهای بیولوژیکی که رشد، تمایز و بلوغ طبیعی بافت شاخی سم را هماهنگ می‌کنند، چالش‌هایی را برای درک تولید بافت شاخی سم در دوره‌های سلامت و بیماری ایجاد می‌کند.
کلیدواژه‌ها
موضوعات

1.       Baillie C, Southam C, Buxton A, Pavan P. Structure and properties of bovine hoof horn. Advanced Composites Letters. 2000; 9(2), doi.org/10.1177/096369350000900202
2.       Daradka M, Pollitt CC. Epidermal cell proliferation in the equine hoof wall. Equine Vet J. 2004;36(3):236-41.doi: 10.2746/0425164044877198.
3.       Karamaev S, Cumshewa N, Valitov K, Karamaeva A, editors. Biophysical qualities of the hoof horn and its influence on cows productive longevity. E3S Web of Conferences; 2020. EDP Sciences.
4.       Mills JA, Zarlenga DS, Dyer RM. Bovine coronary region keratinocyte colony formation is supported by epidermal-dermal interactions. J Dairy Sci. 2009;92 (5):1913-23. doi: 10.3168/jds.2008-1422.
5.       van Marle-KÓster E, Pretorius SJ, Webb EC. Morphological and physiological characteristics of claw quality in South African Bonsmara cattle. South African Journal of Animal Science. 2019;49(5):966-76.
6.       Langova L, Novotna I, Nemcova P, Machacek M, Havlicek Z, Zemanova M, et al. Impact of nutrients on the hoof health in cattle. Animals. 2020;10(10):1824. doi: 10.3390/ani10101824.
7.       Mirhaj M, Sadeghi MA. Applied Anatomy and Histology of the bovine hooves and limbs. Eltiam. 2022;15 (2):14.
8.       Van Amstel S, Shearer J. Manual for treatment and control of lameness in cattle. 1 ed.: John Wiley & Sons; 2006. 16-30.
9.       9 . Pollitt CC. Anatomy and physiology of the inner hoof wall. Clinical techniques in equine practice. 2004;3(1):3-21.
10.   Blowey R. Cattle lameness and hoof care, an illustrated guide. 2015. 3rd ed, 5m publishing.7.
11.   Smola H, Thiekatter G, Fusenig NE. Mutual induction of growth factor gene expression by epidermal-dermal cell interaction. J Cell Biol. 1993; 122 (2):417-29. doi: 10.1083/jcb.122.2.417.
12.   Werner S, Smola H. Paracrine regulation of keratinocyte proliferation and differentiation. Trends Cell Biol. 2001; 11(4):143-6. doi: 10.1016/s0962-8924(01)01955-9.
13.   Shearer JK, Van Amstel SR, Gonzalez A. Manual of foot care in cattle. Hoard's Dairyman Books; 2005. 15.
14.   Matrisian LM. The matrix degrading metalloproteinases. Bioessays. 1992;14(7):455-63.
15.   Murphy G. Matrix metalloproteinases and their inhibitors. Am J Respir Cell Mol Biol. 1995; 66(sup266):55-60. doi: 10.1165/ajrcmb/7.2.120.
16.   Qin X, Chua PK, Ohira RH, Bryant-Greenwood GD. An autocrine/paracrine role of human decidual relaxin. II. Stromelysin-1 (MMP-3) and tissue inhibitor of matrix metalloproteinase-1 (TIMP-1). Biol Reprod. 1997;56(4):812-20. doi: 10.1095/biolreprod56.4.812.
17.   Song L, Ryan PL, Porter DG, Coomber BL. Effects of relaxin on matrix remodeling enzyme activity of cultured equine ovarian stromal cells. Anim Reprod Sci. 2001;66(3-4):239-55. doi: 10.1016/s0378-4320(01)00100-2. 
18.   Lee PPH, Hwang JJ, Mead L, Ip MM. Functional role of matrix metalloproteinases (MMPs) in mammary epithelial cell development. J Cell Physiol. 2001;188 (1):75-88. doi: 10.1002/jcp.1090.
19.   Salo T, Mäkelä M, Kylmäniemi M, Autio-Harmainen H, Larjava H. Expression of matrix metalloproteinase-2 and-9 during early human wound healing. Lab Invest. 1994;70(2):176-82.
20.   Alexander CM, Werb Z. Proteinases and extracellular remodeling. Curr Opin Cell Biol. 1989;1 (5):974-82. doi: 10.1016/0955-0674(89)90068-9.
21.   Ågren MS. Gelatinase activity during wound healing. Br J Dermatol. 1994; 131(5):634-40.
22.   Li X, Zhao X, Ma S. Secretion of 92 kDa gelatinase (MMP-9) by bovine neutrophils. Vet Immunol Immunopathol. 1999;67(3):247-58. doi: 10.1111/j.1365-2133.1994.tb04974.x.
23.   Hendry KAK, Knight CH, Galbraith H, Wilde CJ. Basement membrane integrity and keratinization in healthy and ulcerated bovine hoof tissue. J Dairy Res. 2003;70(1):19-27. doi: 10.1017/s0022029902005885.
24.   Vermunt JJ. One step closer to unravelling the pathophysiology of claw horn disruption: for the sake of the cows' welfare. Vet J. 2006;174(2):219-20. doi: 10.1016/j.tvjl.2006.10.006.
25.   Nuss K, Haessig M, Mueller J. Hind limb conformation has limited influence on claw load distribution in dairy cows. J Dairy Sci. 2020; 103 (7):6522-32. doi: 10.3168/jds.2019-18024.
26.   Bohumar H, Pechová A, Doležal R, Pavlata L, Dvořák R, Fleischer P. Produkční a preventivní medicína v chovech mléčného skotu. VFU Brno. 2004.
27.   Zhang RY, Jin W, Feng PF, Liu JH, Mao SY. High-grain diet feeding altered the composition and functions of the rumen bacterial community and caused the damage to the laminar tissues of goats. Animal. 2018;12(12):2511-20. doi: 10.1017/S175173111800040X.
28.   Tomlinson DJ, Malling CH, Fakler TM. Invited review: formation of keratins in the bovine claw: roles of hormones, minerals, and vitamins in functional claw integrity. J Dairy Sci. 2004;87(4):797-809. doi: 10.3168/jds.S0022-0302(04)73223-3.
29.   Osorio JS, Batistel F, Garrett EF, Elhanafy MM, Tariq MR, Socha MT, et al. Corium molecular biomarkers reveal a beneficial effect on hoof transcriptomics in peripartal dairy cows supplemented with zinc, manganese, and copper from amino acid complexes and cobalt from cobalt glucoheptonate. J Dairy Sci. 2016;99(12):9974-82. doi: 10.3168/jds.2015-10698.
30.   Mülling CKW, Bragulla HH, Reese S, Budras KD, Steinberg W. How structures in bovine hoof epidermis are influenced by nutritional factors. Anatomia, Histologia, Embryologia: Anat Histol Embryol. 1999; 28(2):103-8. doi: 10.1046/j.1439-0264.1999.00180.x.
31. van Marle-Kӧster E, Pretorius SJ, Webb EC. Morphological and physiological characteristics of claw quality in South African Bonsmara cattle. South African Journal of Animal Science. 2019; 49(5):966-76

  • تاریخ دریافت 06 اردیبهشت 1405
  • تاریخ انتشار 01 بهمن 1404